sbr   Coronaviren im Bild

Spike-Protein von Corona-Viren

Hier ist ein Modell des Spike-Proteins von SARS-Cov2 zu sehen. Die Atome der Aminosäuren sind als grüne Kugeln dargestellt, die schokoladebraunen Molekülteile sind angehängte Zuckermoleküle.
Das Spike-Protein ist mit dem "unteren" Teil in der Virus-Membran verankert (auf die Schaltfläche klicken zur Sichtbarkeit) (Ankersequenz in rot).
Im "oberen" Teil des Proteins ist der Teil, der an den zellulären Rezeptor bindet (RBD = receptor-binding domain) . In dieser Domäne liegt der Bereich, der unmittelbaren Kontakt mit dem Rezeptor hat (RBM = receptor-binding motiv) . In diesem Motiv liegen die Aminosäuren mit direktem Kontakt zum Rezeptor .

Das Spike-Protein ist nicht alleine - auf der Virusoberfläche tritt es immer zu dritt auf . Die Rezeptor-Bindedomäne kann in dem Spike-Protein unterschiedliche Positionen einnehmen. In dem hier untersuchten Modell ist eine RBD in der "aufwärts"-Position, die beiden anderen sind in der "abwärts"-Position . Die direkten Bindungsstellen im "schlafen" in der "abwärts"-Stellung.

Die Spike-Protein-Trimere gibt es zu hauf auf der Virusoberfläche - bei den infektiöseren Varianten des Virus mehr als bei den "harmlosen" nur-Schnupfen-Vertretern.

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Literatur:
D. Wrapp et al, Science 367, 1260-1263 (2020), DOI: 10.1126/science.abb2507
J Lan et al, Nature 581, 215-220 (2020), DOI: 10.1038/s41586-020-2180-5


Eine andere Arbeitsgruppe hat durch rechnerische Interpolation der Koordinaten der "aufwärts"- und "abwärts"-Strukturen die Bewegung der Bindedomäne dargestellt.

up-down
Die mit ACE2 wechselwirkenden Aminosäuren sind lila markiert.


Referenz:
Protopedia, https://proteopedia.org/wiki/index.php/SARS-CoV-2_protein_S_priming_by_furin
A G Wrobel et al, Nat Struct Mol Biol 27, 763-767 (2020), DOI: 10.1038/s41594-020-0468-7



01-02-2021 © Rolf Bergmann   http://www.papanatur.de/jsmol/sars1/sars-bd.html